Titlebook: Untersuchungen zur Enzym-katalysierten Spaltung von Phosphorsäurediestern durch eine Nuclease aus Si; Dieter Berg,Herbert Witzel Book 1976

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Isolierung,enwart hoher Salzkonzentrationen verloren geht, wurde die dort durchgeführte fraktionierte Ammoniumsulfatfällung vermieden. Stattdessen wurde versucht, das Enzym unter Ausnutzung seiner Affinität zu Phosphorsäurediestern an ein Trägermaterial zu binden. Hierfür wurde Phosphocellulose durch Umsetzung

Aura231

Charakterisierung des Enzyms,owie eine schwache Absorption von Phenylalanin, die sich nur als Schulter bei ++ 260 nm zu erkennen gibt. Die UV-Spektren der Mn - bzw. Co- substituierten Diesterase . unterscheiden sich in charak teri sti scher Weise von dem des Mg.-Enzyms : im Spektrum der Mn -haltigen Di e st era s e finden sich

圣歌

Untersuchungen zur Dissoziation des Enzyms in Untereinheiten, der NaCl-Konzentration. Wird die Salzkonzentration wieder gesenkt, so kehrt die Aktivität des Enzyms zurück. Da nach Reaggregation der Untereinheiten auch Reaktivierung erfolgt, ist zu erwarten, daß das proteingebundene Metallion in einer der beiden Untereinheiten verbleibt. Das aktive Zentrum enth

合唱队

Untersuchungen zum Reaktionsablauf,cleotide und Nucleoside. In vorhergehenden Untersuchungen hatte Becker [8] festgestellt, daß die verschiedenen Kombinationen der Nucleoside keine größeren Schwankungen im K - und V -Wert bedingen. Da weiterhin nur der Nitrophenylest er d er. 5-Thymidylsäure gespalten wird, nicht der der 3′-Thymidyls