Titlebook: Struktur des aktiven Zentrums glykosidspaltender Enzyme; Günter Legler Book 1979 Springer Fachmedien Wiesbaden 1979 Enzym.Enzyme.Struktur

单独

delta-waves

推迟

,Inhibitoren für die Markierung anderer Gruppen des aktiven Zentrums,keit, um durch die Wechselwirkung mit der Substratbindungsstelle die Reaktion auf das aktive Zentrum zu beschränken, zum anderen eine chemisch reaktionsfähige Gruppe, die dann mit einer Aminosäureseitenkette reagieren kann. Räumliche Orientierung und Reaktivität des zunächst nicht-kovalent gebundene

Accomplish

,Reaktion von D-Glucal mit der ß-Glucosidase A3 aus Aspergillus wentii,syl-Oxonium-Ion entspricht. Es sollte daher ähnlich wie D-Gluconolacton besser gebunden werden als Glucose. Voraussetzung ist allerdings, daß die OH-Gruppe am C-2 keine entscheidende Rolle für die Bindung spielt, oder daß hinsichtlich der Geometrie, die wegen der unterschiedlichen Lage der Doppelbin

来这真柔软

tooth-decay

,Ursachen der katalytischen Affektivität der ß-Glucosidasen,talysator unter gleichen Bedingungen von Temperatur und pH erforderlich. Aus einem Vergleich der beiden Geschwindigkeitskonstanten I. Ordnung k(nicht-enzym.) und k.(maximale Zerfallsgeschwindigkeit des Enzym-Substrat-Komplexes unter Produktbildung) ergibt sich ein Minimalwert für die Reaktionsbeschl

传授知识

Zusammenfassung,und neutralen Glucosylderivaten charakterisiert. Die Ergebnisse bilden die Grundlage für einen Versuch, die physikalisch-chemischen Faktoren für die katalytische Effektivität dieser Enzyme anzugeben und in ihrer Größe abzuschätzen. Der quantitative Vergleich mit der nichtkatalysierten Reaktion zeigt

obviate

ingrate

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