Titlebook: Das Hämoglobin des Menschen; Struktur, Funktion, Falko H. Herrmann,Martina Ch. Herrmann Book 1979 Springer Fachmedien Wiesbaden 1979 Gende

impaction

社团

搏斗

,Evolution der Polypeptidketten des Hämoglobins,osäurepositionen überein, während sich die ß-Globinketten von Mensch und Gorilla nur in einer Position (β 104 Arg, β 104 Leu) unterscheiden. Die Aminosäuresequenzen der α- und β-Globinketten von Mensch und Schimpanse sind sogar identisch.

Myofibrils

,Thalassämien, Auf Grund pathophysiologischer Kriterien werden auch die βδ-Fusionshämoglobine (Hb Lepore) und die Hämoglobinvarianten mit Mutationen im Terminationscodon, deren Syntheseraten quantitativ erniedrigt sind, dazu gerechnet.

Acetabulum

量被毁坏

Deadpan

NICHE

,Einführung,leichsweise nur geringen Anzahl konnte der zugrunde liegende Basisdefekt aufgeklärt werden. Dazu zählen die etwa 150 erblichen Stoffwechseldefekte. Das Auftreten verschiedener Enzymvarianten läßt auf unterschiedliche Mutationen des entsprechenden Strukturgens schließen. In den wenigsten Fällen sind

Prologue

,Die Strukturen normaler Hämoglobine, Größe 50 × 55 × 64 Å mit einem Molekulargewicht von 64400 Dalton. Hämoglobin besteht aus zwei Paaren von ungleichen Polypeptidketten. Jede Globinpolypeptidkette ist kovalent mit einer Hämgruppe (Ferroprotoporphyrin IX) verbunden. Diese Bindung ist im Gegensatz zur Eisen Porphyrin-Bindung sehr labil

简洁

,Strukturvarianten des Hämoglobins, Aminosäure codiert (Abb.·12). Veränderungen in der Nukleotidsequenz werden sich, soweit sie nicht durch verschiedene Reparaturprozesse beseitigt werden, als Genmutationen manifestieren. Wird durch eine solche Mutation die Primärstruktur des codierten Polypeptids verändert, entstehen entsprechende S